Affordable Access

Publisher Website

Individualité des hydrolyases mannonique et altronique chezEscherichia coliK 12

Authors
Journal
Biochimie
0300-9084
Publisher
Elsevier
Publication Date
Volume
57
Issue
1
Identifiers
DOI: 10.1016/s0300-9084(75)80103-9
Keywords
  • Enzymologie
Disciplines
  • Biology

Abstract

Résumé Chez Escherichia coli, les hydrolyases mannonique et altronique agissent respectivement sur le mannonate, aldonate intermédiaire de la voie de dégradation du glucuronate, et l'altronate, aldonate intermédiaire de la voie du galacturonate. Le produit commun de l'action de ces deux enzymes est le 2-oxo-3-désoxy-gluconate. Nos résultats démontrent que les deux hydrolyases sont deux protéines distinctes. o 1. —Chaque hydrolyase montre un mode d'induction qui lui est propre. De plus des mutants constitutifs distincts ont été obtenus pour chaque hydrolyase. 2. —Des mutants négatifs simples affectés pour l'une des activités mais non l'autre ont été isolés pour chacune des deux hydrolyases. 3. —L'inactivation thermique comparée des deux activités à 59°C montre que l'hydrolase mannonique est plus thermosensible que l'hydrolyase altronique. De plus, les deux enzymes réagissent différemment à des effecteurs variés. 4. —Les deux enzymes peuvent être séparées sur colonne de DEAE cellulose en deux pies voisins mais distincts et après une nouvelle étape de purification fournissent, pour chaque hydrolyase, une fraction pure entièrement dépourvue de l'autre activité.

There are no comments yet on this publication. Be the first to share your thoughts.