Affordable Access

Casein-phenolic interactions in food

Authors
Publisher
McGill University
Publication Date
Keywords
  • Agriculture - Food Science And Technology
Disciplines
  • Biology

Abstract

Les interactions protéine-phénols sont courantes dans les aliments. Les études rapportent que ces interactions affectent les propriétés nutritionnelles et fonctionnelles des aliments. Les objectifs de cette recherche étaient d'étudier les interactions caséine-acides phénols dans un système modèle et dans un produit transformé à base de chocolat. Les interactions caséine-acides phénols ont été induites par la chaleur suite à une incubation de la caséine avec de l'acide protocatéchique ou de l'acide p-coumarique à 55 ℃ (pH 7, 2 h); les caséines ont été isolés du chocolat au lait et chocolat blanc en précipitant les caséines à son point isoélectrique (pH 4,6). Les complexes à base de caséine-phénolique ont été identifiés par électrophorèse en gel de polyacrylamide (non dénaturante et SDS-PAGE) et par la chromatographie en phase liquide à haute performance en phase inversée (CLHP-PI). Le degré d'hydrolyse des complexes caséine-phénoliques a été étudié par hydrolyse tryptique; l'électrophorèse en gel de polyacrylamide contenant du laurylsulfate de sodium (SDS-PAGE) et la chromatographie en phase liquide à haute performance en phase inversée (CLHP-PI) ont servi à identifier les hydrolysats des complexes à base de caséine-phénolique. Le contenu en phénols totaux du chocolat au lait d'origine et sans gras et de la caséine isolée de chocolat au lait (1,905, 1,644 et 1,018 mg / g respectivement) était plus élevé que celui du chocolat blanc original et sans gras et de la caséine isolée de chocolat blanc (1.678, 0.723 et 0,000 mg / g respectivement), respectivement. Les résultats de la chromatographie non dénaturante et SDS-PAGE ont révélé que les interactions caséine-phénols ont été induites par une incubation à la chaleur et sont survenues pendant le procédé du chocolat au lait; des changements mineurs dans la migration des fractions de caséine et de l'agrégation de sous-unités de caséine ont été observés après une incubation à la chaleur de la caséine avec de l'acide protocatéchique et dans la caséine isolée de chocolat au lait; il n'y a pas de changement observé avec les électrophérogrammes non dénaturante et SDS-PAGE après que la caséine ait été incubée avec de l'acide p-coumarique ni avec la caséine isolée à partir de chocolat blanc. L'hydrolyse in vitro de la caséine de contrôle (C), du complexe caséine-acide protocatéchique (CPA), du complexe caséine-acide p-coumarique (CCA), de la caséine isolée du chocolat au lait (CMC) et de la caséine isolée du chocolat blanc (CWC) par la trypsine ont montré un degré d'hydrolyse de 19,3%, 18,6%, 17,7%, 10,4% et 17,8% respectivement; SDS-PAGE a révélé que les trois principales fractions de caséine α-, β- et κ-caséine dans la caséine contrôle, le complexe caséine-acide protocatéchique, le complexe caséine-acide p-coumarique et la caséine isolée du chocolat au lait et du chocolat blanc ont été hydrolysées. L'acide protocatéchique et l'acide p-coumarique ont affecté le profil en peptides de la caséine; le profil en peptides de la caséine isolée de chocolat au lait a été affecté par les composés phénoliques.

There are no comments yet on this publication. Be the first to share your thoughts.