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Characterization of Borrelia burgdorferi Glycoconjugates and Surface Carbohydrates

Authors
Journal
Zentralblatt für Bakteriologie
0934-8840
Publisher
Elsevier
Publication Date
Volume
276
Issue
4
Identifiers
DOI: 10.1016/s0934-8840(11)80672-9
Disciplines
  • Biology

Abstract

Summary Borrelia burgdorferi glycoconjugates with different oligosaccharide structures were characterized by a blotting technique with peroxidase-labelled lectins. The localization of surface carbohydrates was studied using electron microscopy with lectin-gold complexes. A high-mannose glycan structure was detected in 83 kDa glycoprotein (major extracellular protein); at least four carbohydrates (glucose or mannose, galactose, N-acetylgalactosamine and N-acetylglucosamine) were present in other Borrelia glycoconjugates. N-acetylneuraminic (sialic) acid was detected on the Borrelia surface. Two sialidases with different specificities were used in an attempt to cleave off the Borrelia N-acetylneuraminic acid. The attempt was successful by using Vibrio cholerae sialidase which has a broad substrate specificity, while the mumps-virus sialidase with restricted substrate specificity had no effect. Endogenous activity of N-acetylneuraminidase was not demonstrated in B. burgdorferi K5 and B31 strains. Zusammenfassung Glycokonjugate von Borrelia burgdorferi mit verschiedenen Oligosaccharidstrukturen wurden durch ein Blotting-Verfahren mit Peroxidase-markierten Lektinen charakterisiert. Die Lokalisierung der Oberflächen-Kohlenhydrate wurde unter Verwendung von Lektin-Gold-Komplexen elektronenmikroskopisch untersucht. In dem wichtigsten extrazellulären Protein, einem 83 kDa Glycoprotein, wurde eine mannosereiche Glycanstruktur entdeckt. Mindestens vier Kohlenhydrate (Glucose oder Mannose, Galactose, N-Acetylgalactosamin und N-Acetylglucosamin) waren in anderen Borrelia-Glycokonjugaten vorhanden. N-Acetylneuramin (Sialin)-Säure wurde auf der Oberfläche der Borrelien entdeckt. Zwei Sialidasen unterschiedlicher Spezifität wurden verwendet, um die N-Acetylneuraminsäure der Borrelien abzuspalten. Dies gelang unter Verwendung der Sialidase von Vibrio cholerae, die eine breite Substratspezifität aufweist, wogegen die Sialidase des Mumpsvirus mit eingeschrankter Substratspezifität wirkungslos war. In den B. burgdorferi-Stämmen K5 and B31 konnte eine endogene Aktivität der N-Acetylneuraminidase nicht nachgewiesen wurden.

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