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Plasmin activity and proteolysis in high pressure-treated bovine milk

Authors
Publication Date
Identifiers
DOI: 10.1051/lait:2004003
Keywords
  • [Sdv:Aen] Life Sciences/Food And Nutrition
  • [Sdv:Aen] Sciences Du Vivant/Alimentation Et Nutrition
  • [Sdv:Ida] Life Sciences/Food Engineering
  • [Sdv:Ida] Sciences Du Vivant/Ingénierie Des Aliments
  • High Pressure
  • Milk
  • Proteolysis
  • Plasmin
  • Casein Micelle<Br>---<Br>Haute Pression
  • Lait
  • Protéolyse
  • Plasmine
  • Micelle De Caséine
Disciplines
  • Biology

Abstract

In this study, proteolysis resulting from the action of the indigenous milk proteinase, plasmin, in high pressure (HP)-treated raw skim bovine milk during storage was examined. Plasmin activity was reduced by treatment at pressures $\geq$400 MPa and decreased further throughout 28 d of storage at 5 °C. In untreated milk or milk treated at 100 MPa plasmin activity increased during the first 3 d of storage at 37 °C, indicating activation of plasminogen; considerably less activation occurred in milk treated at 200-600 MPa. However, considerable decreases in plasmin activity, probably due to autolysis, were apparent in all samples on storage at 37 °C for >3 d. Proteolysis, as measured by increases in the level of pH 4.6-soluble N and decreases in the level of $\beta$-casein, was very limited on storage of milk at 5 °C, with little difference between untreated and HP-treated samples. Proteolysis on storage of milk at 37 °C was influenced only slightly by treatment of milk at a pressure $\leq$ 250 MPa and was reduced considerably in milk treated at 600 MPa for 30 min, but in milk treated at 300-400 MPa, proteolysis was more extensive than in untreated milk, possibly as a result of HP-induced disruption of casein micelles. Overall, HP can either induce or reduce proteolysis in milk, and may therefore have implications for products made from such milk.---Activité de la plasmine et protéolyse dans un lait de bovin traité par hautes pressions. Dans cette étude, nous nous sommes intéressés à la protéolyse résultant de l'activité d'une protéinase indigène du lait, la plasmine, au cours de l'incubation d'un lait de bovin frais écrémé et traité par hautes pressions. L'activité de la plasmine était réduite par un traitement à des pressions $\geq$400 MPa et diminuait progressivement au cours des 28 j de stockage à 5 °C. Pour un lait non traité ou traité à 100 MPa, l'activité de la plasmine augmentait pendant les trois premiers jours d'incubation à 37 °C, indiquant l'activation du plasminogène ; l'activation était bien moins importante pour un lait traité à des pressions comprises entre 200 et 600 MPa. Cependant, des diminutions considérables de l'activité de la plasmine, probablement due à une autolyse, étaient observées pour tous les échantillons incubés à 37 °C pour des durées de stockage >3 j. La protéolyse, mesurée par les augmentations du taux d'azote soluble à pH 4,6 et par les diminutions du taux de caséine $\beta$ résiduelle, était très limitée pour un stockage du lait à 5 °C, avec une petite différence entre les échantillons non traités et ceux traités aux hautes pressions. La protéolyse durant l'incubation du lait à 37 °C était seulement légèrement influencée par le traitement du lait à des pressions $\leq$ 250 MPa et était considérablement réduite pour un lait traité à 600 MPa pour 30 min, mais pour un lait traité à 300-400 MPa, la protéolyse était plus importante que dans un lait non traité, cela étant probablement dû à la désintégration des micelles de caséine induite par les hautes pressions. Le traitement par hautes pressions peut à la fois induire ou réduire le phénomène de protéolyse dans le lait, et peut avoir des implications au niveau des produits fabriqués à partir de tels laits.

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