Affordable Access

Publisher Website

Sur l'acétylation des groupes phénol protéiques par le cétène

Authors
Publisher
Elsevier B.V.
Publication Date
Volume
2
Identifiers
DOI: 10.1016/0006-3002(48)90070-5

Abstract

Zusammenfassung 1. 1. Wir zeigen, wie man, jedenfalls annähernd, die relative Menge von azetyliertem Tyrosin in Eiweisskörpern, die Tryptophan und Cystein enthalten, bestimmen kann. 2. 2. Die Neigung zur Azetylierung durch Keten, die die Phenolgruppen in Glycyltyrosin, nativem Eialbumin und Insulin haben, nimmt in der folgenden Reihenfolge ab: Glycyltyrosin > Insulin > natives Albumin. Dieses Ergebnis bestätigt, dass die Wasserstoffatome der Phenolgruppen des nativen Albumins nur eine sehr geringe Beweglichkeit besitzen, die auch in gleicher Weise ihrer Ionisierung im Wege steht. 3. 3. Die Azetylierung der Gruppen im denaturierten Albumin und im Insulin scheint in analoger Weise zu verlaufen. Auf jeden Fall verändert die Denaturierung die “Reaktivität” der Phenolgruppen des Albumins nicht in so ausgesprochener Weise wie die der Thiolgruppen. 4. 4. Diese Tatsachen zwingen zu der Annahme, dass — im Gegensatz zu den Thiolgruppen — die Phenolgruppen im Eiweiss nicht ihre vollständige “Reaktivität” besitzen, sogar wenn sie von jeder strukturellen Bindung gelöst sind.

There are no comments yet on this publication. Be the first to share your thoughts.