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Molecular characterization of a 17-kDa outer-membrane protein fromKlebsiella pneumoniae

Authors
Journal
Research in Microbiology
0923-2508
Publisher
Elsevier
Publication Date
Volume
148
Issue
2
Identifiers
DOI: 10.1016/s0923-2508(97)87644-9
Keywords
  • Klebsiella Pneumoniae
  • Omp
  • Ompk17
  • Bacteriocin 28B
  • Molecular Characterization
  • Virulence
  • Omp
  • Klebsiella Pneumoniae
  • Ompk17
  • Bactériocine 28B
  • Caractérisation Moléculaire
  • Virulence
Disciplines
  • Biology

Abstract

Une banque de génes basée sur les cosmides de Klebsiella pneumoniae 52145 (O1:K2) a été introduite chez Escherichia coli et les clones ont été sélectionnés pour leur phénotype de résistance à la bactériocine 28b. Un clone confére une résistance partielle à la bactériocine 28b. À l'aide d'insertions Tn 5tac1, nous avons montré que ce phénotype est dû à l'expression, chez E. coli, d'une protéine de la membrane externe (OMP) dont la masse moléculaire apparente est de 17 kDa (OmpK17). La région d'ADN définie par mutagenése par insertion a été séquencée: elle contient une ORF (open reading frame) de 510 pb. La séquence d'acides aminés déduite comprend 170 résidus dont la masse moléculaire théorique est de 18,4 kDa. La protéine contient une séquence signal N-terminale de 24 résidus acides aminés. Quand on compare OmpK17 avec les autres OMPs entérobactériennes, on observe sa ressemblance extrêmement étroite avec les membres d'une famille de petites OMPs des Enterobacteriaceae dont les fonctions connues semblent reliées à la virulence. Les expériences d'immunotransfert montrent que l'OmpK17 est aussi présente chez d'autres souches de K. pneumoniae appartenant aux différents sérotypes O et K.

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