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50. Charakterizierung der Hauptproteine des Apis mellifera L. Futtersaftes mit der cDNA Klonierung und Sequenzierung

Authors
Publication Date
Keywords
  • [Sdv:Ba:Zi] Life Sciences/Animal Biology/Invertebrate Zoology
  • [Sdv:Ba:Zi] Sciences Du Vivant/Biologie Animale/Zoologie Des Invertébrés
  • [Sdv:Bid] Life Sciences/Biodiversity
  • [Sdv:Bid] Sciences Du Vivant/Biodiversité
  • [Sdv:Ee] Life Sciences/Ecology
  • Environment
  • [Sdv:Ee] Sciences Du Vivant/Ecologie
  • Environnement
  • [Sdv:Sa:Spa] Life Sciences/Agricultural Sciences/Animal Production Studies
  • [Sdv:Sa:Spa] Sciences Du Vivant/Sciences Agricoles/Science Des Productions Animales

Abstract

50. Charakterizierung der Hauptproteine des Apis mellifera L. Futtersaftes mit der cDNA Klonierung und Sequenzierung. J. Klaudinya J. Schmitzováa S. Alberta W. Schröder J. Hanesa J. Júdová J. Simútha(a Institute of Chemistry, Slovak Academy of Sciences, Dúbravská cesta 9, 842 38 Bratislava, Slovakia:b Institut für Biochemie, Freie Universität Berlin, Ber- lin, Germany) Die Hauptproteine, die 82-90 % der gesamten Proteine des Futtersaftes [Royal Jelly (RJ), und Arbeiterinnenfuttersaft (WJ)] ausmachen, liegen in der SDS-PAGE im Molekulargewichtsbereich von 49-87 kDa. Die Klone der cDNA, die diese Proteine kodieren, wurden durch Immuno - Screening der cDNA-Expressionsbibliothek gewonnen, die aus den Köpfen der Ammenbienen Apis mellifera carnica hergestellt war. Von 5 verschiedenen cDNAs, die mit den in den Köpfen der Ammenbienen in hohem Maß exprimierten mRNAs korrespondie- ren, wurden die vollständigen Sequenzen bestimmt. Die Zuordnung der Hauptpro- teine von RJ und WJ zu den von den cDNAs abgeleiteten Proteinsequenzen, wurde auf der Basis der N-terminalen Sequenzierung der Proteine mit SDS-PAGE Trennung durchgeführt. Die Hauptproteine der RJ und WJ, die die gleiche elektrophoretische Mobi- lität haben, besitzen die gleichen N-termi- nalen Sequenzen. Das deutet an, daß die korespondierenden Hauptproteine RJ und WJ identische Proteine sind. Sie wurden folgender Weise benannt: MRJP1- 55 kDa, MRJP2- 49 kDa, MRJP3- Proteine zwischen 60-70 kDa, MRJP4 wurde noch nicht iden- tifiziert, MRJP5s- Proteine liegen zwischen 77 und 87 kDa. Jeder der MRJP3s und der MRJP5s besitzen je einen langen Bereich mit repetitiven Sequenzmotiven von 5 bzw 3 Aminosäuren. Die MRJP3s repräsentie- ren polymorphe Proteine, die sich in der Länge des repetitiven Bereiches unter- scheiden. Der variable Bereich des MRJP3 scheint ein guter genetischer Marker zu sein. Der Vergleich der Sequenzen den MRJP zeigte eine hohe Sequenzidentität auf und gibt an, daß alle MRJP zu einer Proteinfa- milie - der MRJP Fam

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